On trouve au cœur de la molécule un cycle hétérogène porphyrique, l'hème, qui contient un ion fer. Cet ion fer est le site de fixation de l'oxygène. Étant donné qu'une sous-unité de l'hémoglobine est formée par un hème enfermé dans une protéine globulaire le nom est très logique. Il y a de nombreuses protéines contenant un hème, mais l'hémoglobine en est la plus connue. L'élément fer peut exister sous 2 formes dans la molécule :
On peut parler du pouvoir oxyphorique de l'hémoglobine. Ceci correspond à la quantité de dioxygène qu'elle peut fixer. Cette valeur est de 1,34 ml d'O2/g d'Hb.
Chez l'homme, l'hémoglobine est un tétramère, constitué de deux globines α et deux globines β liées par des liaisons faibles. Les sous-unités sont structurellement similaires et ont à peu près la même taille. Chaque globine a une masse moléculaire d'environ 17 000 daltons, pour une masse totale d'environ 68 000 daltons. Chaque globine de l'hémoglobine contient un hème, de telle manière que la capacité totale de liaison de l'hémoglobine pour le dioxygène est de quatre molécules.
Étapes de réaction :
Résumé de la réaction :
Une structure de la forme désoxy de l'hémoglobine humaine est donnée par le PDB 1A3N.
En pratique, on n'observe pas ceci :
En effet, dans les conditions physiologiques, deux sous-unités sont toujours oxygénées par molécule d'hémoglobine. On peut donc écrire :
Attention, pour la femme enceinte et l'enfant, ce taux diminue considérablement.
La composition de l'hémoglobine du grand dauphin océanique lui permet de rester immergé durant une plus grande période de temps que le grand dauphin vivant plus près des côtes.
En médecine, plusieurs termes se rapportent à l'hémoglobine :