Los fractales, estructuras donde cada subparte reproduce la forma global, están presentes en la naturaleza, como en los copos de nieve o las hojas de helecho. Sin embargo, los fractales moleculares regulares, donde esta autosimilitud se mantiene en todas las escalas, nunca habían sido observados hasta ahora.
Crédito: MPI f. Terrestrial Microbiology/ Hochberg
Investigadores de los institutos Max Planck y de la Universidad Philipps en Marburgo descubrieron una enzima microbiana, la citrato sintasa de una cianobacteria, que se ensambla espontáneamente en un fractal regular llamado triángulo de Sierpiński. Este modelo es una serie de triángulos que se repiten infinitamente, con triángulos cada vez más pequeños.
La enzima forma triángulos geométricos únicos durante su ensamblaje, un fenómeno observado accidentalmente gracias a la microscopía electrónica. Este hallazgo sorprendió a los investigadores por su rareza y complejidad inesperada.
Para entender cómo se formó esta estructura excepcional, el equipo colaboró con un biólogo de la universidad de Marburgo para determinar la estructura molecular del ensamblaje. Su estudio reveló que esta formación fractal es el resultado de una violación de la simetría habitual de los ensamblajes proteicos. Normalmente, las interacciones entre las proteínas son simétricas, lo que conduce a estructuras que se vuelven uniformes en gran escala.
a - Representación esquemática de las condiciones necesarias para producir una fractal de Sierpiński a partir de bloques hexámeros y de las restricciones basadas en la simetría sobre el ensamblaje oligomérico. Los puntos verdes y azules representan respectivamente las interfaces activas o abiertas.
b - Mapas de densidad Cryo-EM de los triángulos de Sierpiński de los niveles cero, uno y dos.
El papel de esta estructura fractal sigue siendo incierto. Cuando el equipo modificó genéticamente la bacteria para prevenir el ensamblaje fractal de la citrato sintasa, las células continuaron desarrollándose normalmente. Esto sugiere que la existencia de esta estructura podría ser un accidente evolutivo sin consecuencia notable para la bacteria.
Para explorar esta hipótesis, los investigadores recrearon en laboratorio el desarrollo evolutivo de esta estructura proteica. Utilizaron métodos estadísticos para rastrear la secuencia proteica de la enzima tal como era hace millones de años. Los resultados muestran que esta disposición fractal apareció de repente a raíz de un pequeño número de mutaciones y desapareció rápidamente en varias líneas de cianobacterias, persistiendo únicamente en esta especie específica.
Este descubrimiento subraya que estructuras biológicas complejas y aparentemente sin función pueden surgir y persistir en la naturaleza.