El equipo internacional utilizó criomicroscopía electrónica para observar una helicasa, una enzima esencial para la replicación del ADN. Este trabajo revela un mecanismo mucho más sutil de lo que se imaginaba, con implicaciones potenciales para el tratamiento de infecciones virales y cánceres.
El funcionamiento inédito de la helicasa
Contrario a las hipótesis previas, la helicasa no separa instantáneamente las hebras de ADN. Más bien actúa como un motor molecular de seis pistones, consumiendo ATP para liberar gradualmente la tensión entre las hebras.
Este mecanismo permite un desenrollado natural del ADN, comparable a la relajación de un resorte comprimido. Los investigadores también descubrieron que dos helicasas cooperan para formar "horquillas de replicación", asegurando una copia simultánea de ambas hebras.
El estudio muestra que este proceso es universal, desde virus hasta humanos. Esta conservación evolutiva sugiere que bloquear específicamente la helicasa viral podría ser una estrategia antiviral prometedora, especialmente contra papilomavirus cancerígenos.
Aplicaciones médicas y tecnológicas
Las helicasas de virus como la viruela o ciertos cánceres explotan el mismo mecanismo que las de células humanas. Al dirigirse precisamente a su funcionamiento, se podrían desarrollar tratamientos que bloqueen su replicación sin afectar el ADN sano.
Más allá de la medicina, este descubrimiento inspira el diseño de nanomáquinas sintéticas. Su eficiencia energética, basada en principios similares, podría revolucionar las tecnologías a escala molecular.
Gracias a la criomicroscopía electrónica, este estudio marca un hito clave en biología estructural. Demuestra cómo herramientas de vanguardia permiten ahora visualizar procesos celulares con una precisión sin precedentes.
Para profundizar: ¿Cómo el ATP alimenta las máquinas moleculares?
El adenosín trifosfato (ATP) actúa como la "moneda energética" universal de las células. Su estructura química contiene enlaces fosfato ricos en energía, que liberan aproximadamente 7,3 kcal/mol al romperse. Esta energía es utilizada por proteínas motoras como las helicasas para realizar trabajo mecánico a escala nanométrica.
Cuando el ATP se une a la helicasa, induce un cambio conformacional en la enzima. Este movimiento se amplifica por la hidrólisis del ATP en ADP (adenosín difosfato), que libera un fosfato inorgánico. Cada ciclo de unión/hidrólisis/liberación del ATP hace avanzar a la helicasa un "paso" a lo largo del ADN, como un pistón molecular.
Este mecanismo es notablemente eficiente: una sola molécula de ATP permite separar 1 a 2 pares de bases de ADN. Las seis subunidades de la helicasa actúan de manera coordinada, creando un movimiento rotativo que recuerda a un motor de combustión interna, pero con precisión atómica.
Estudios en biofísica muestran que este sistema convierte aproximadamente 50% de la energía química en trabajo mecánico - una eficiencia muy superior a la de motores macroscópicos. Este rendimiento explica por qué este mecanismo ha sido conservado por la evolución desde bacterias hasta humanos.