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Figure: La cellule réduit ses coûts énergétiques en utilisant le complexe de translocation ou translocon (protéine en magenta) ancré dans la membrane du réticulum endoplasmique (lipides en bleu avec têtes polaires en orange et vert) pour acheminer la protéine naissante (hélice vert pâle) nouvellement générée par le ribosome vers l'endroit où sa fonction est requise.
© LSRSMC, C. Chipot.
Chercher à réduire le coût énergétique d'un processus n'est pas une démarche réservée à l'activité humaine. Au sein de la cellule, il est important d'utiliser des mécanismes cellulaires les moins coûteux possible en calories. Or, acheminer correctement de nouvelles protéines de leur lieu de production vers leur lieu d'utilisation est une tâche complexe et coûteuse en énergie pour les cellules du vivant.
Dans la cellule, les protéines composées d'une succession d'acides aminés sont fabriquées au sein du ribosome, l'usine d'assemblage. C'est à ce niveau que les acides aminés sont ajoutés un à un, jusqu'à former une chaîne peptidique. Une fois produite la cellule doit aiguiller la nouvelle protéine vers l'endroit où sa fonction est requise. Il peut s'agir d'une protéine membranaire, elle est alors insérée dans la membrane, ou d'une protéine soluble dans l'eau et dans ce cas, elle est relâchée dans la cellule pour accomplir sa fonction.
L'équipe de Christophe Chipot au LSRSMC, en collaboration avec des chercheurs de l'Université de l'Illinois aux Etats-Unis, vient de montrer que le translocon, ou canal de translocation, ancré au coeur de la membrane biologique, joue un véritable rôle d'aiguillage dans l'acheminement des protéines. Au moment du passage de la protéine dans le canal, le translocon "lit" par reconnaissance chimique la composition en acides aminés et identifie la protéine comme membranaire ou hydrosoluble. Ce système de lecture n'existe pas en dehors du translocon.
En ayant recours à des simulations numériques, les scientifiques ont décrit le mécanisme de lecture. D'autre part, ils ont montré que le coût énergétique du transfert via le translocon d'un acide aminé est considérablement réduit par rapport à une insertion directe, sans passage par cette structure de canal.