©Techno-Science.net Les chercheurs de BIG ont découvert le rôle d'une protéine, CooT, impliquée dans la biosynthèse d'une enzyme capable de convertir le CO en CO2 et inversement.
Le site actif du monoxyde de carbone déshydrogénase (CODH) est unique en
biologie et sa biosynthèse intrigue à la fois les chimistes et les biologistes. Les travaux des chercheurs de BIG ont permis de déchiffrer la biosynthèse de la CODH afin de comprendre comment l'
enzyme est maturée et son site actif formé.
La structure cristallographique a révélé que ce site actif était constitué de fer, de
soufre et de
nickel. L'étape
clef de l'
activation de l'enzyme correspond à l'insertion du nickel au sein de l'enzyme. Plusieurs protéines de captation du nickel doivent alors intervenir: CooC, CooJ et CooT. Par analyse phylogénétique, l'équipe a établi une "signature" structurale unanimement retrouvée chez CooT, et un autre trait régulièrement observé concernant une
histidine. L'équipe a ensuite reconstitué le motif de coordination du
métal de cette famille de protéines et les deux caractéristiques structurales, pour deux modes de captation du nickel distincts.
CDOH fait partie de ces nouvelles pistes cataboliques intéressant la recherche de nouvelles énergies et le développement de nouvelles méthodes de séquestration du CO2.
Références
Biophysical and structural characterization of the putative nickel chaperone CooT from Carboxydothermus hydrogenoformans | Journal of biological inorganic chemistry
The biologically mediated water-gas shift reaction: Structure, function and biosynthesis of monofunctional [NiFe]-carbon monoxide dehydrogenases | Sustainable Energy & Fuels